Introducción.

El presente trabajo ha estudiado el acoplamiento molecular del eucaliptol con la proteasa viral Mpro/3CLpro del SARS-CoV-2. El estudio del acoplamiento se ha utilizado diversos softwars que emplean los motores de Auto Dock Vina y sus herramientas, además de servidores en línea, de modo que se obtuvieron las conformaciones más probables en base a los parámetros: energías de enlace, RMSD, constante de disociación, eficiencia de enlace (E.L) del docking

Objetivo.

Determinar el acoplamiento molecular del eucaliptol con la proteasa viral Mpro/3CLpro del SARS-CoV-2.

Materiales y métodos.

Para realizar el acoplamiento molecular, se emplearon los softwares y servidores en línea, en cada caso se consideraron los parámetros de libre rotación de todos los enlaces del ligando con libertad conformacional, adición de cargas de Gasteiger a la proteína y al ligando, adición de hidrógenos a la proteína, generación de 100 poses para el ligando y utilización del Algoritmo Genético Lamarckiano (LGA). Este último se utilizó bajo las siguientes condiciones: 100 corridas del GA, 150 tamaño de población, 250000 máximo número de evaluaciones de energía.

Resultados.

El sitio activo en la proteasa del SARS-CoV-2 presento un volumen de 226 Å3 con las coordenadas (-13.5, 11.3, 71.6) y los siguientes aminoácidos activos: Arg 188, His 41, Pro 168, Met 49, Cys 145, Thr 190, Asp 187, Glu 166, His 164, Tyr 54, Gln 189, Met 165, Leu 167, Gln 192.

Los aminoácidos encontrados en el acoplamiento involucrados en la interacción con el eucaliptol fueron Phe 140, Cys 145, His 163, His 164, Met 165, Glu 166, His 172; donde la interacción hidrofóbica es muy predominante

Conclusiones.

Existe una predominancia de fuerzas de interacción hidrofóbica intermolecular en el acoplamiento, ya que las características hidrofóbicas del sitio activo se deben a que la mayoría de los aminoácidos encontrados en este sitio activo son de carácter hidrofóbico.

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